پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 49 |
| تعداد شمارهها | 1,296 |
| تعداد مقالات | 11,157 |
| تعداد مشاهده مقاله | 23,239,058 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 15,673,045 |
شناسایی دمین در برخی از پروتئینهای متحمل به خشکی آفتابگردان توسط ابزارهای بیوانفورماتیکی | ||
| فصلنامه علمی زیست فناوری گیاهان زراعی | ||
| دوره 15، شماره 3 (بهار 1405) - شماره پیاپی 53، خرداد 1405 | ||
| نوع مقاله: علمی پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.30473/cb.2026.75637.2014 | ||
| نویسندگان | ||
| سارا مجیدیان نمین1؛ محمود تورچی* 2؛ ساحل صفوی3 | ||
| 1دانش آموخته کارشناسی ارشد، گروه بهنژادی و بیوتکنولوژی گیاهی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه تبریز، تبریز، ایران | ||
| 2استاد گروه بهنژادی و بیوتکنولوژی گیاهی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه تبریز، تبریز، ایران | ||
| 3دانشجوی کارشناسی ارشد بیوتکنولوژی کشاورزی.دانشگاه تبریز.تبریز.ایران | ||
| چکیده | ||
| تنش خشکی یکی از عوامل محدودکننده اصلی در تولید محصولات کشاورزی است که فرآیندهای فیزیولوژیکی گیاه را در سطوح مختلف تحت تأثیر قرار میدهد. یکی از مهمترین پاسخهای گیاهان به تنش خشکی، تغییر در بیان پروتئینهاست که به ویژگیهای فیزیکوشیمیایی مانند نیمهعمر، شاخص پایداری، نقطه ایزوالکتریک، وزن مولکولی و ضریب خاموشی وابسته است. علاوه بر این، شناسایی موتیفها، الگوها و دامنههای پروتئینی امکان پیشبینی تغییرات ساختاری و عملکردی آنها را فراهم میکند. در این مطالعه، ۱۸ پروتئین مرتبط با تنش خشکی بر اساس مطالعات قبلی پروتئومیک انتخاب شده و با ابزارهای بیوانفورماتیکی مورد تحلیل قرار گرفتند. خصوصیات فیزیکوشیمیایی با نرمافزار ProtParam بررسی شد، دامنهها با InterProScan و CDD شناسایی شدند، الگوهای احتمالی اصلاحات پساترجمهای با ScanProsite ارزیابی گردید، شباهت با Blast تعیین شد و بلوکهای حفاظتی از طریق همردیفی با T-Coffee شناسایی شدند. نتایج نشان داد که ۱۶ پروتئین نیمهعمری بیش از ۲۰ ساعت دارند، وزن مولکولی آنها بین ۱۳ تا ۷۰ کیلو دالتون متغیر است و ۱۴ پروتئین دارای شاخص پایداری کمتر از ۴۰ بوده و پایدار تخمین زده شدند. بررسی دقیقتر روی α-توبولین و فاکتور طویلسازی Tu نشان داد که α-توبولین بخشی از میکروتوبولها بوده و نقش کلیدی در رشد سلولی دارد. این پروتئین شامل الگوهای TUBULIN_B_AUTOREG و TUBULIN و دامنههای Alpha-tubulin و PLN00221 است. فاکتور طویلسازی TU دارای موتیفهای G_TR_1 و G_TR_2 و چهار دامنه EF-Tu، EFTU-II، EFTU-III و PLN03127 میباشد. تحلیل شباهت پروتئینها نشان داد که توالیهای دارای ۳۰ تا ۷۰ درصد شباهت میتوانند در درک بهتر ساختار و عملکرد پروتئین کمک کنند. | ||
| کلیدواژهها | ||
| الگو؛ بیوانفورماتیک؛ پروتئین؛ دمین؛ موتیف | ||
| موضوعات | ||
| بیوانفورماتیک | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Identification of domain in some Drought-Tolerant Proteins of Sunflower (Helianthus annuus) Using Bioinformatic tools | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Sara Majidiyan Namin1؛ Mahmoud Toorchi2؛ Sahel Safavi3 | ||
| 1Master of Science, Department of Plant Breeding and Biotechnology, University of Tabriz, Tabriz, Iran | ||
| 2Professor, Department of Plant Breeding and Biotechnology, University of Tabriz, Tabriz, Iran | ||
| 3Master's student in agricultural biotechnology.Tabriz University.Tabriz.Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| Drought stress is one of the major limiting factors in agricultural crop production, affecting plant physiological processes at various levels. One of the most important plant responses to drought stress is the alteration in protein expression, which depends on physicochemical properties such as half-life, stability index, isoelectric point, molecular weight, and extinction coefficient. Additionally, identifying motifs, patterns, and protein domains enables the prediction of structural and functional changes. In this study, 18 drought-related proteins were selected based on previous proteomic research and analyzed using bioinformatics tools. Physicochemical properties were assessed using ProtParam, domains were identified with InterProScan and CDD, potential post-translational modification patterns were evaluated using ScanProsite, sequence similarity was determined via BLAST, and conserved blocks were identified through multiple sequence alignment using T-Coffee. Results showed that 16 proteins had a half-life of more than 20 hours, their molecular weights ranged from 13 to 70 kDa, and 14 proteins had a stability index below 40, indicating they were predicted to be stable. Further analysis of α-tubulin and elongation factor Tu revealed that α-tubulin is a component of microtubules and plays a key role in cell growth. This protein contains TUBULINBAUTOREG and TUBULIN motifs and Alpha-tubulin and PLN00221 domains. Elongation factor Tu includes GTR1 and GTR2 motifs and four domains: EF-Tu, EFTU-II, EFTU-III, and PLN03127. Protein similarity analysis indicated that sequences with 30% to 70% similarity can contribute to a better understanding of protein structure and function. | ||
| کلیدواژهها [English] | ||
| Bioinformatics, Domain, Motif, Pattern, Protein | ||
| مراجع | ||
|
| ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 37 |
||