پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 41 |
| تعداد شمارهها | 1,138 |
| تعداد مقالات | 9,766 |
| تعداد مشاهده مقاله | 17,907,735 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 12,517,270 |
بررسی سینتیک آنزیمی پراکسیداز در ریشه گیاه کنگر ( Gundelia tournefortii) | ||
| فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
| مقاله 1، دوره 5، شماره 2، آذر 1395، صفحه 1-11 اصل مقاله (636.14 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| نویسنده | ||
| شهریار سعیدیان* | ||
| استادیار گروه زیست شناسی دانشگاه پیام نور، گروه زیستشناسی، تهران، ایران | ||
| چکیده | ||
| خصوصیات سینتیکی آنزیم پراکسیداز ریشه کنگر از نظر دمایی، pH و اثر بازدارنده ها بررسی شد. بیشترین فعالیت پراکسیدازی کنگر در pH 5/5 تا 5/6 بر حسب نوع سوبسترا متغیر میباشد. فعالیت در غلظت ثابت H2O2 با افزایش غلظت هر کدام از سوبستراهای گایاکل، کتکول و پیروگالل افزایش یافته، طوریکه در غلظت 22 میلیمولار گایاکل به بیشینه یعنی Unit/mg. protein 4/2 میرسد. در غلظت ثابت گایاکل و غلظتهای متغیر H2O2 بیشینهی فعالیت Unit/mg protein 2 به دست آمد و Km آن 4 میلیمولار تعیین شد. در40 میلیمولار فعالیت آن به 35% بیشینه میرسد. بازدهی کاتالیتیکی پراکسیداز در غلظت ثابت گایاکل و در غلظت ثابت پراکسید هیدروژن به ترتیب mM-1 5/0 و Unit/mg protein 5/0 محاسبه گردید، در حالیکه بازدهی کاتالیتیک پراکسیداز ریشه در حضور کتکول و پیروگالل به ترتیب 33/0 و 66/0 محاسبه گردید. پایداری آنزیم و بیشترین فعالیت پراکسیدازی در 40 درجه سانتی گراد حاصل شد و در گسترهی دمایی 50 درجه و 60 درجه فعالیت آنزیمی با گذشت زمان کاهش یافت. سدیم سیانید در غلظتهای کم اثر مهارکنندگی داشته و در غلظتهای بالا فعالیت پراکسیداز را به صفر میرساند در حالی که سدیم آزید برای مهار پراکسیداز به غلظتهای بالاتری نیاز دارد. IC50 در حضور سدیم سیانید 008/0 میلیمولار و در حضور سدیم آزید 4/0 میلیمولار میباشد، یعنی IC50 در حضور سدیم آزید 312 برابر IC50 در حضور سدیم سیانید است. سیانید مهارکننده رقابتی پراکسیداز ریشه کنگر در حضور کتکول و پیروگالل و مهارکننده غیر رقابتی آنزیم در حضور گایاکل است. | ||
| کلیدواژهها | ||
| پراکسیداز؛ دما؛ سینتیک؛ سدیم سیانید؛ سدیم آزید | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Kinetic investigations of peroxidase in roots of Gundelia Tournefortii | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Shahriar Saeidian | ||
| Assistant Professor of Biochemistry, Department of Biology, Payame Noor University, Tehran, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| Kinetic properties of root of peroxidase of Gundelia tournefortii investigated at different pH, temperature and different inhibitors. Maximum activity of peroxidase achieved at pH 5.5-6 in according to type of substrate. Activity of peroxidase increased at constant concentration of H2O2 and different concentration of guaiacol, catechol and pyrogallol. The maximum activity in presence of 22mM of guaiacol was earned 2.4 Unit/mg.protein. At constant concentration of guaiacol and different concentration of H2O2, Vmax and Km were 2 Unit/mg.protein and 4 mM respectively. Activity decreased at high concentration of H2O2 so reached to 35% of Vmax at 40 mM. Catalytic efficiency of peroxidase in presence of constant concentrations of guaiacol and H2O2 calculated 0.5 and 0.5 Unit/mg protein mM-1 respectively. Stability of enzyme and maximum of activity was earned at 40 0C. Sodium cyanid and sodium azide showed inhibitory effect on activity with IC50 of 0.008 and 0.4 mM respectively. These results of inhibitors showed that inhibitory effect of Azid is 312 times of inhibitory effect of cyanide. Cyanid is competitive inhibitor of peroxidase in presence of catechol and pyrogallol and noncompetitive inhibitor of enzyme in presence of guaiacol, and Azide is noncompetitive inhibitor of peroxidase of root in gundelia tournefortii in presence of catechol and pyrogallol and uncompetitive inhibitor of enzyme in presence of guaiacol and kojic acid is uncompetitive inhibitor of peroxidase in presence of guaiacol and pyrogallol. | ||
| کلیدواژهها [English] | ||
| Peroxidase, Sodium cyanide, sodium azide, temperature | ||
| مراجع | ||
|
Adam, W.; Lazarus, M.; Saha-Moller, C.R.; Weichold, O.; Hoch, U.; Schreier, P.; (1999). Biotransformations with peroxidases. Advance Biochemical Engineering; 63: 74-108.##Dunford, H.B.; (1991). Horseradish peroxidase: structure and kinetic properties. In: Everse J, Everse KE, Grisham MB (eds.) Peroxidase in Chemistry and Biology (pp. 1–24) CRC Press, Boca Raton, FL.##Stanley, D.W.; Bourne, M.C.; Stone, A.P.; Wismer, W.V.; (1995). Low temperature blanching effects on chemistry, firmness and structure of canned green beans and carrots. Journal of Food Science; 60: 327-333.##Ghamsari, L.; Keyhani, E.; Golkhoo, Sh.; (2007). Kinetics Properties of Guaiacol Peroxidase Activity in Crocus sativus L. Corm during Rooting, Iranian Biomedical Journal; 11(3): 137-146.##Lowry, O.H.; Rosebrough, N.J.; Farr, A.L.; Randall, R.J.; (1951). Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193: 265-275.##Chance, B.; Maehly, A.C.; (1955) Assays of catalases and peroxidases. In: Methods in Enzymology. (Colowick, S.P. and Kaplan, N.O., eds.) Academic Press, New York, Vol II. pp. 764-775.##Sabora, O.; Parsiavash L.; Moosavi nezhad S.Z.; Kiarostami, Kh.; (2008) Magazin of Biology of Iran. 21, 4.##Sanchez-Amat, A.; Solano, F.; (1997). A pluripotent polyphenol oxidase from the melanogenic marine alteromonas shares catalytic capabilities. Biochem. Biophys. Res. Comm; 240: 787-792.##Saeidian, Sh.; (2016). Modifications of cresolase activity of Crataegus Spp in presence of Detergents, Inhibitors, Ionic detergents and Metal Ions. International Journal of Scientific Engineering and Applied Science; 2(3).## | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 1,515 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 2,091 |
||