پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 41 |
| تعداد شماره‌ها | 1,131 |
| تعداد مقالات | 9,682 |
| تعداد مشاهده مقاله | 17,639,075 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 12,308,483 |
بررسی اثر جهش H230M ژن CoxB در باکتری اسیدیتیوباسیلوسفرواکسیدانس با استفاده از شبیهسازی دینامیک مولکولی | ||
| فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
| دوره 9، شماره 2 - شماره پیاپی 34، آبان 1399، صفحه 37-47 اصل مقاله (797 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.30473/eab.2019.48163.1733 | ||
| نویسندگان | ||
| سمیه فرهمند1؛ فائزه فاطمی* 2؛ مرضیه دهقان شاسلطنه3؛ رضا حاجی حسینی بغدادی4؛ شهریار سعیدیان1 | ||
| 1استادیار، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
| 2دانشیار، پژوهشکده مواد و سوخت هسته‌ای، پژوهشگاه علوم و فنون هسته‌ای، سازمان انرژی اتمی، تهران، ایران | ||
| 3استادیار، گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه زنجان، زنجان، ایران | ||
| 4استاد، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
| چکیده | ||
| در باکتری اسیدیتیوباسیلوسفرواکسیدانس، پروتئین‌های موجود در مسیر زنجیره انتقالالکترون از جمله پروتئین سیتوکروم C اکسیداز (CoxB)، پروتئین CoxB حاوی دو اتم مس (CuA, CuB) در ساختار خود می‌باشد. CuAنقش مهمی در انتقال الکترون دارد. طبق مطالعات قبلی، تبدیل هیستیدین به متیونین در پروتئین مشابه، منجر به افزایش پایداری پروتئین و بهبود عملکرد آن میشود. همچنین، اتصال متیونین به CuB در ساختار پروتئین وحشی یکی دیگر از دلایل انتخاب جهش H230M در جایگاه CuA است. پروتئین وحشی و جهشیافته در حضور غشاء دولایه POPC با استفاده از gromacs نسخه 5.1.4 شبیهسازی میشود. تغییرات ساختاری پروتئین جهشیافته توسط RMSD، RMSF، SASA،Rg ، DSSP،density ،thickness ، PCA، ED، DCCM وFEL بررسی شد. نتایج حاصل از تجزیهوتحلیل پروتئین‌های وحشی و جهشیافته نشان میدهد که باکتری پایداری خود را بعد از جهش حفظ میکند. به نظر می‌رسد جهش منجر به افزایش میزان دریافت الکترون میشود که نیاز به مطالعات بیشتر در این زمینه دارد. شبیهسازی دینامیکی مولکولی و نتایج آنالیزها نشان میدهد که جهش به افزایش پایداری پروتئین کمک میکند. بنابراین، این یافته رویکردهای جدیدی را از نظر خصوصیات ساختاری و احتمال انتقالالکترون ارائه میدهد. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| باکتری؛ بیولیچینگ؛ جهش؛ شبیهسازی دینامیک مولکولی؛ POPC | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Study the effect of H230M mutation on CoxB gene in Acidithiobacillus ferrooxidans using molecular dynamic Simulation | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Somayeh Farahmand1؛ Faezeh Fatemi2؛ Marzieh Dehghan Shasaltaneh3؛ Reza Haji Hosseini4؛ Shahriar Saeedyan1 | ||
| 1Assistant Professor, Department of Biology Sciences, School of Science, Payam-e-Noor University of Tehran, Tehran, Iran | ||
| 2Associate Professor, Materials and Nuclear Fuel Research School, Nuclear Science and Technology Research Institute, Tehran, Iran | ||
| 3Assistant Professor, Department of Biology, Faculty of Science, University of Zanjan, Zanjan, Iran | ||
| 4Professor, Department of Biology Sciences, School of Science, Payam-e-Noor University of Tehran, Tehran, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| In Acidithiobacillus ferrooxidans, proteins, like CoxB, present in the electron transmission pathway. The structure of CoxB has two copper atoms (CuA, CuB). CuA plays an important role in electron transport. According to previous studies, the conversion of histidine to methionine in a similar protein leads to an increase the stability of protein and to improve its function. Also, the binding of methionine to CuB in the wild protein structure is another reason for the selection of the H230M mutation in CuA site. Wild-type and H230M mutants are simulated in the presence of a bilayer membrane POPC using the gromacs version 5.1.4. The conformational changes of mutated protein were investigated by RMSD, RMSF, SASA, Rg, DSSP, density, MSD, thickness, PCA, ED, DCCM and FEL analysis. The results of the wild protein and H230M mutant analysis show that the bacteria still preserves its sustainability after mutation. It seems that the H230M mutation leads to the increase of the amount of electron reception that requires further studies in this regard. Molecular dynamic simulation and principal component analysis provide compelling evidence that this H230M mutation contributes to increase the stability of protein. Thus, this finding defines new approaches in structural properties, accurate survey, and probability improves the electron transfer. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Bacteria, Bioleaching, Molecular dynamic simulation, Mutation, POPC | ||
| مراجع | ||
|
Aier, I.; Varadwaj, PK.; Raj, U. (2016). Structural insights into conformational stability of both wild-type and mutant EZH2 receptor. Scientific Reports. 6(34984): 34984-94.
Amdursky, N.; Sepunaru, L.; Raichlin, S.; Pecht, I.; Sheves, M.; Cahen, D. (2015). Electron Transfer Proteins as Electronic Conductors: Significance of the Metal and Its Binding Site in the Blue Cu Protein. Azurin. Adv. Sci. 2(4): 1-11.
Barrett, ML.; Harvey, I.; Sundararajan, M. (2006). Atomic Resolution Crystal Structures, EXAFS, and Quantum Chemical Studies of Rusticyanin and Its Two Mutants Provide Insight into Its Unusual Properties. Biochemistry. 45(9): 2927-2939.
Berg, JM.; Tymoczko, JL.; Stryer, L. (2002). Biochemistry. 5th ed. WH Freeman and Company NewYork. P.894.
Chandra Patra, M.; Kumar Pradhan, S.; Narayan Rath, S.; Maharana, J. (2013). Structural analysis of respirasomes in electron transfer pathway of Acidithiobacillus ferrooxidans: a computer-aided molecular designing study. ISRN Biophysics. 295718(1): 1-14.
Farahmand, S.; Fatemi, F.; Haji Hosseini, R., (2019). Sequencing of the rus gene before and after the mutation with DES in the bacterial Acidithiobacillus ferrooxidans sp. FJ2. Nova Biologica Reperta; 6(1): 50-60.
Hernández VA.; Eriksson EK.; Edwards K. (2015). Ubiquinone-10 Alters Mechanical Properties and Increases Stability of Phospholipid Membranes. BBA. 1848(10): 2233-2243.
Imani, S., Cheng, J., Dehghan Shasaltaneh, M., Wei, C., Yang, L., Fu, S., et al. (2018). Genetic identification and molecular modeling characterization reveal a novel PROM1 mutation in Stargardt4-like macular dystrophy. Oncotarget. 9(1): 122-141.
Luthen, H.; Bottger, M. (1988). Hexachloroiridate IV as an Electron Acceptor for a Plasmalemma Redox System in Maize Roots. Plant Physiol. 86(4):1044-1047.
Pahari, B.; Chakraborty, S.; Sengupta, B.; Chaudhuri, S.; Martin, W.; Henley, J.; et al.; (2013). Biophysical Characterization of Genistein in Its Natural Carrier Human Hemoglobin Using Spectroscopic and Computational Approaches. FNS. 4(1): 83-92.
Rayapadi, GS.; Sudha, R.; Anand, A. (2016). Molecular Dynamics Studies on D835N Mutation in FLT3-Its Impact on FLT3 Protein Structure. J. Cell. Biochem. 117(6): 1439-1445.
Sahoo, BR.; Fujiwara, T. (2016). Membrane Mediated Antimicrobial and Antitumor Activity of Cathelicidin 6: Structural Insights from Molecular Dynamics Simulation on Multi-Microsecond Scale. PLoS One. 11(7): 1-26.
Song, AX.; Li, LZ.; Yu, T.; Chen, SM.; Huang, ZX. (2003). Role of tryptophan 121 in the soluble CuA domain of cytochrome c oxidase: structure and electron transfer studies. Protein Eng. 16(6): 435-41.
Wei, W.; Zhang, X.; Shen, F. (2016). Data set for phylogenetic tree and RAMPAGE Ramachandran plot analysis of SODs in Gossypium raimondii and G. arboretum. Elsivier. 9(1): 345-348. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 401 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 557 |
||