پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 41 |
| تعداد شماره‌ها | 1,112 |
| تعداد مقالات | 9,520 |
| تعداد مشاهده مقاله | 17,163,250 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 12,018,594 |
اثر هم‌افزایی نانوذرات سلنیوم و کلسیم بر نیمه‌عمر آنزیم سرین پروتئاز قلیایی | ||
| فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
| دوره 12، شماره 4 - شماره پیاپی 48، اردیبهشت 1403، صفحه 65-76 اصل مقاله (1.42 M) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.30473/eab.2024.71266.1951 | ||
| نویسندگان | ||
| آسیه امامی نژاد* 1؛ محمد فضیلتی2؛ حسین صلواتی2؛ حبیب اله ناظم2 | ||
| 1گروه زیست‌شنا سی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
| 2گروه زیست‌شنا سی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
| چکیده | ||
| استفاده از آنزیم‌های پروتئاز و تثبیت آن‌ها به‌خاطر کاربرد در صنایع مختلف بسیار گسترش یافته است، آنزیم‌های سرین پروتئاز قلیایی به‌دلیل ثبات حرارتی، فعالیت و پایداری، از اهمیت به‌سزایی برخوردار هستند. در این مطالعه، یک رویکرد جدید برای افزایش نیمه‌عمر آنزیم‌های سرین پروتئاز قلیایی با استفاده از نانوذرات سلنیوم و کلسیم ارائه شد. این نانوذرات به‌دلیل زیست‌سازگاری بالا، سمیت و هزینه پایین به یکی از برجسته‌ترین نانوذرات اکسید غیرفلزی تبدیل شده است که با داشتن خواص آنتی‌اکسیدانی و ضدالتهابی می‌توانند از تخریب آنزیم‌ها به‌وسیله رادیکال‌های آزاد محافظت کنند. نتایج نشان داد که این نانوذرات می‌توانند به‌طور قابل‌توجهی نیمه‌عمر این آنزیم‌ها را افزایش دهند. از سوی دیگر، آنزیم سرین پروتئاز تثبیت‌شده روی نانوذرات سلنیوم در حضور و عدم حضور کلسیم خود دارای ویژگی‌های بیوشیمیایی منحصر به فرد است. نتایج به‌دست‌آمده حاکی از آن است که آنزیم تثبیت‌شده در محدوده وسیعی از دما و pH فعالیت و پایداری بالایی نسبت به آنزیم آزاد خالص و ناخالص دارد. نتایج نشان داد آنزیم بارگذاری‌شده روی نانوذرات سلنیوم در حضور کلسیم در دمای 45 درجه سانتی‌گراد بیش از 99 درصد افزایش فعالیت داشت. از سوی دیگر، نیمه‌عمر آنزیم آزاد از 95 دقیقه در حالت خالص به 115 دقیقه در حالت بارگذاری شده روی نانوذرات در حضور کلسیم رسید. این نتایج حاکی از آن است که وجود نانوذرات می‌تواند از تخریب آنزیم‌ها به‌وسیله رادیکال‌های آزاد جلوگیری کند. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| نانوذرات؛ سلنیوم؛ نیمه‌عمر؛ سرین پروتئاز؛ باسیلوس سوبتیلیس DR8806 | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Synergistic effect of selenium and calcium nanoparticles on the half-life of alkaline serine protease enzyme | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Asieh Emami Nejad1؛ Mohammad Fazilati2؛ Hossein Salavati2؛ Habiballah Nazem2 | ||
| 1Department of Biology, Payam Noor University (PNU), Tehran, Iran | ||
| 2Department of Biology, Payam Noor University (PNU), Tehran, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| The use of protease enzymes and their stabilization has been greatly expanded due to application in various industries. Alkaline serine protease enzymes are very important due to their thermal stability, activity and stability. In this study, a new approach to increase the half-life of alkaline serine protease enzymes using selenium and calcium nanoparticles was presented. Due to its high biocompatibility, toxicity, and low cost, these nanoparticles have become one of the most prominent non-metallic oxide nanoparticles, which, with their antioxidant and anti-inflammatory properties, can protect against the destruction of enzymes by free radicals. The results showed that these nanoparticles can significantly increase the half-life of these enzymes. On the other hand, the serine protease enzyme immobilized on selenium nanoparticles has unique biochemical characteristics in the presence and absence of calcium. The obtained results indicate that the stabilized enzyme has high activity and stability in a wide range of temperatures and pH compared to pure and impure-free enzyme. The results showed that the enzyme immobilized on selenium nanoparticles increased its activity by more than 99% in the presence of calcium at the temperature of 45°C. On the other hand, the half-life of the free enzyme increased from 95 minutes in the pure form to 115 minutes in the form immobilized on nanoparticles in the presence of calcium. These results indicate that the presence of nanoparticles can prevent the destruction of enzymes by free radicals. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Bacillus subtilis DR8806, Half-life, Nanoparticles, Selenium, Serine protease | ||
| مراجع | ||
|
Ashengroph, M., & Hosseini, S. R. (2019). Synthesis analysis and antibacterial activity of selenium nanoparticles produced by Pseudomonas alcaligenes. Journal of Microbial World, 12(3), 252-266.
Asoodeh, A., & Lagzian, M. (2012). Purification and characterization of a new glucoamylopullulanase from thermotolerant alkaliphilic Bacillus subtilis DR8806 of a hot mineral spring. Process Biochemistry, 47(5), 806-815.
Bhavaniramya, S., Vanajothi, R., Vishnupriya, S., Premkumar, K., Al-Aboody, M. S., Vijayakumar, R., & Baskaran, D. (2019). Enzyme immobilization on nanomaterials for biosensor and biocatalyst in food and biomedical industry. Current Pharmaceutical Design, 25(24), 2661-2676.
Chen, S.-C., & Duan, K.-J. (2015). Production of galactooligosaccharides using β-galactosidase immobilized on chitosan-coated magnetic nanoparticles with tris (hydroxymethyl) phosphine as an optional coupling agent. International journal of molecular sciences, 16(6), 12499-12512.
Errington, J., & Aart, L. T. v. d. (2020). Microbe Profile: Bacillus subtilis: model organism for cellular development, and industrial workhorse. Microbiology, 166(5), 425-427.
Ferraz, C. R., Arrahman, A., Xie, C., Casewell, N. R., Lewis, R. J., Kool, J., & Cardoso, F. C. (2019). Multifunctional toxins in snake venoms and therapeutic implications: From pain to hemorrhage and necrosis. Frontiers in ecology and evolution, 7, 218.
Giri, S. S., Sukumaran, V., Sen, S. S., Oviya, M., Banu, B. N., & Jena, P. K. (2011). Purification and partial characterization of a detergent and oxidizing agent stable alkaline protease from a newly isolated Bacillus subtilis VSG-4 of tropical soil. The Journal of Microbiology, 49, 455-461.
Hajipour, F., Asad, S., Amoozegar, M. A., Javidparvar, A. A., Tang, J., Zhong, H., & Khajeh, K. (2021). Developing a fluorescent hybrid nanobiosensor based on quantum dots and azoreductase enzyme for methyl red monitoring. Iranian Biomedical Journal, 25(1), 8.
Jung, M. R., Horgen, F. D., Orski, S. V., Rodriguez, V., Beers, K. L., Balazs, G. H., Jones, T. T., Work, T. M., Brignac, K. C., & Royer, S.-J. (2018). Validation of ATR FT-IR to identify polymers of plastic marine debris, including those ingested by marine organisms. Marine pollution bulletin, 127, 704-716.
Kumar, A., Singh, S., Tiwari, R., Goel, R., & Nain, L. (2017). Immobilization of indigenous holocellulase on iron oxide (Fe2O3) nanoparticles enhanced hydrolysis of alkali pretreated paddy straw. International journal of biological macromolecules, 96, 538-549.
Maghraby, Y. R., El-Shabasy, R. M., Ibrahim, A. H., & Azzazy, H. M. E.-S. (2023). Enzyme immobilization technologies and industrial applications. ACS omega, 8(6), 5184-5196.
Mane, R., & Bapat, M. (2001). A study of extracellular alkaline protease from Bacillus subtilis NCIM 2713.
Moradian, F., Khajeh, K., Naderi-Manesh, H., & Sadeghizadeh, M. (2009). Isolation, purification and characterization of a surfactants-, laundry detergents-and organic solvents-resistant alkaline protease from Bacillus sp. HR-08. Applied biochemistry and biotechnology, 159, 33-45.
Nandiyanto, A. B. D., Oktiani, R., & Ragadhita, R. (2019). How to read and interpret FTIR spectroscope of organic material. Indonesian Journal of Science and Technology, 4(1), 97-118.
Rajan, A. S., Sampath, S., & Shukla, A. K. (2014). An in situ carbon-grafted alkaline iron electrode for iron-based accumulators. Energy & Environmental Science, 7(3), 1110-1116.
Rao, C. S., Sathish, T., Ravichandra, P., & Prakasham, R. S. (2009). Characterization of thermo-and detergent stable serine protease from isolated Bacillus circulans and evaluation of eco-friendly applications. Process Biochemistry, 44(3), 262-268.
Santos, A. C., Alves, S., Godinho, M. H., Baleizão, C., & Farinha, J. P. S. (2018). Temperature-responsive fibres of cellulose-based copolymers. Polymer Chemistry, 9(26), 3615-3623.
Shahmoradi, A. R., Bejandi, M. S., Rasanani, E. H., Javidparvar, A. A., & Ramezanzadeh, B. (2023). Graphene oxide nano-layers functionalized/reduced by L-Citrulline/Pectin bio-molecules for epoxy nanocomposite coating mechanical properties reinforcement. Progress in Organic Coatings, 178, 107493.
Shinde, U., & Thomas, G. (2011). Insights from bacterial subtilases into the mechanisms of intramolecular chaperone-mediated activation of furin. Proprotein convertases, 59-106.
Sujitha, P., & Shanthi, C. (2023). Importance of enzyme specificity and stability for the application of proteases in greener industrial processing-a review. Journal of Cleaner Production, 138915.
Thakur, K., Attri, C., & Seth, A. (2021). Nanocarriers-based immobilization of enzymes for industrial application. 3 Biotech, 11(10), 427.
Wei, X., Li, Q., Hao, H., Yang, H., Li, Y., Sun, T., & Li, X. (2020). Preparation, physicochemical and preservation properties of Ti/ZnO/in situ SiOx chitosan composite coatings. Journal of the Science of Food and Agriculture, 100(2), 570-577.
Weiergräber, O., Schwarten, M., Strodel, B., & Willbold, D. (2017). Investigating structure and dynamics of Atg8 family proteins. Methods in enzymology, 587, 115-142.
Xin, M., Liu, D. P., Yu, N. S., Qi, X. H., & Li, H. (2012). Luminescence properties of ZnS: Cu, Tm semiconductor nanocrystals synthesize by a hydrothermal process. Advanced Materials Research, 415, 499-503. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 236 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 124 |
||