
تعداد نشریات | 41 |
تعداد شمارهها | 1,189 |
تعداد مقالات | 10,217 |
تعداد مشاهده مقاله | 19,249,977 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 13,302,226 |
مطالعات اسپکتروسکوپی برهمکنش لیزوزیم و نانوذره اکسید روی | ||
فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
مقاله 1، دوره 4، شماره 4، خرداد 1395، صفحه 1-9 اصل مقاله (462.06 K) | ||
نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
نویسندگان | ||
لیدا مومنی* 1؛ صادق فرهادیان2؛ بهزاد شارقی3 | ||
1مربی دانشگاه پیام نور | ||
2دانشگاه شهرکرد | ||
3دانشیار دانشگاه شهرکرد | ||
چکیده | ||
چکیده جذب پروتئین درسطح غیرآلی، منجر به تغییرات ساختاری و عملکردی میگردد که وابسته به طبیعت پروتئین جذب شده و خصوصیات فیزیکوشیمیایی سطح غیرآلی دارد. لیزوزیم سفیده تخم مرغ (E.C 3.2.1.17) با وزن مولکولی 6/14 کیلودالتون، پروتئین کروی کوچکی متشکل از 129 اسید آمینه با چهار پیوند دی سولفید است. هدف از این تحقیق مطالعه اثر نانوذره اکسید روی بر پایداری و ساختار آنزیم لیزوزیم سفیده تخم مرغ از طریق تکنیکهای پایداری حرارتی، اسپکتروسکوپی فلورسانس و سینتیک آنزیمی در حضور و غیاب نانوذره اکسید روی در بافر 7 pH بود. نتایج بهدست آمده نشان میدهد که با افزایش غلظت نانوذره اکسید روی فعالیت آنزیمی و پایداری حرارتی لیزوزیم کاهش یافت. مطالعات اسپکتروسکوپی فلورسانس نشان داد که نانوذره اکسید روی توانسته شدت نشر لیزوزیم را کاهش دهد. مطالعات واکنش بین نانو ذره اکسید روی و لیزوزیم نشان میدهد که نه تنها آب و ملکولهای حلال میتوانند بر روی ساختار سه بعدی لیزوزیم و بهطور کلی پروتئین محلول اثر بگذارند، بلکه نقش مهم و حیاتی در جذب سطحی مواد نانو دارند. | ||
کلیدواژهها | ||
لیزوزیم؛ نانوذره اکسید روی؛ پایداری حرارتی؛ فعالیت آنزیم؛ آنالیز فلورسانس | ||
عنوان مقاله [English] | ||
Spectroscopic studies of the interaction of Lysozyme and ZnO nanoparticles | ||
نویسندگان [English] | ||
Lida Momeni1؛ Sadegh Farhadian2؛ Behzad Shareghi3 | ||
چکیده [English] | ||
Abstract Adsorption of proteins on inorganic surfaces may lead to structural and functional changes that are dependent on both the nature of the adsorbed proteins and the physicochemical properties of the inorganic surfaces. Chicken egg white lysozyme (E.C 3.2.1.17, MW=14.6 kDa) is a small globular protein, that consists of 129 amino acid residues with four disulfide bonds. The aim of this study was the survey of the stability and structure of Chicken egg white lysozyme against ZnO nano through thermal stability, fluorescence and spectroscopy and enzyme activity assay in the absence or presence of ZnO nano particle at pH 7.0. The obtained results indicated that thermal stability and activity of lysozyme decreased with increase in ZnO nanoparticles concentration. Moreover, it was observed that ZnO Nano particle quenched the intrinsic fluorescence of lysozyme. The interaction studies of ZnO nanoparticles and lysozyme show that not only water and solvent molecules can effect on 3D structure of lysozyme and protein but also play an important role in adsorption nanoparticles. | ||
کلیدواژهها [English] | ||
lysozyme, ZnO nanoparticles, thermal Stability, enzyme kinetic, fluorescence analysis | ||
مراجع | ||
Arakha, M.; (2012). Investigation on the effect of zinc oxide nanoparticles in the aggregation of hen egg lysozyme. National Institute of Technology Rourkela.##Bystrzejewska-Piotrowska, G.; Golimowski, J.; Urban, P.L.; (2009). Nanoparticles: their potential toxicity, waste and environmental management. Waste Management; 29: 2587-2595.##Chakraborti, S.; Chatterjee, T.; Joshi, P.; Poddar, A.; Bhattacharyya, B.; Singh, S.P.; Gupta, V.; Chakrabarti, P.; (2009). Structure and activity of lysozyme on binding to ZnO nanoparticles. Langmuir; 26: 3506-3513.##Chen, F.-F.; Tang, Y.-N.; Wang, S.-L.; Gao, H.-W.; (2009). Binding of brilliant red compound to lysozyme: insights into the enzyme toxicity of water-soluble aromatic chemicals. Amino acids; 36: 399-407.##Farhadian, S.; Shareghi, B.; Salavati-Niasari, M.; Amooaghaei, R.; (2012). Spectroscopic studies on the interaction of nano-TiO2 with lysozyme. Journal of Nanostructures; 95-103.##Heinlaan, M.; Ivask, A.; Blinova, I.; Dubourguier, H.-C.; Kahru, A.; (2008). Toxicity of nanosized and bulk ZnO, CuO and TiO2 to bacteria Vibrio fischeri and crustaceans Daphnia magna and Thamnocephalus platyurus. Chemosphere; 71: 1308-1316.##Kopac, T.; Bozgeyik, K.; Yener, J.; (2008). Effect of pH and temperature on the adsorption of bovine serum albumin onto titanium dioxide. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects; 322: 19-28.##Liu, H.-S.; Wang, Y.-C.; Chen, W.-Y.; (1995). The sorption of lysozyme and ribonuclease onto ferromagnetic nickel powder 1. Adsorption of single components. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces; 5: 25-34.##Merlini, G.; Bellotti, V.; (2005). Lysozyme: a paradigmatic molecule for the investigation of protein structure, function and misfolding. Clinica chimica acta; 357: 168-172.##Privalov, P.L.; (1979). Stability of proteins: small globular proteins. Advances in protein chemistry; 33: 167.##Shareghi, B.; Farhadian, S.; Zamani, N.; Salavati-Niasari, M.; Moshtaghi, H.; Gholamrezaei, S.; (2015). Investigation the activity and stability of lysozyme on presence of magnetic nanoparticles. Journal of Industrial and Engineering Chemistry; 21, 862-867.##Vörös, J.; (2004). The density and refractive index of adsorbing protein layers. Biophysical journal; 87: 553-561.##Wang, J.; Liu, Y.; Jiao, F.; Lao, F.; Li, W.; Gu, Y.; Li, Y.; Ge, C.; Zhou, G.; Li, B.; (2008). Time-dependent translocation and potential impairment on central nervous system by intranasally instilled TiO2 nanoparticles. Toxicology; 254: 82-90.##Wu, X.; Narsimhan, G.; (2008). Effect of surface concentration on secondary and tertiary conformational changes of lysozyme adsorbed on silica nanoparticles. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics; 1784: 1694-1701.##Xu, Z.; Liu, X.-W.; Ma, Y.-S.; Gao, H.-W.; (2010). Interaction of nano-TiO2 with lysozyme: insights into the enzyme toxicity of nanosized particles. Environmental Science and Pollution Research; 17: 798-806.##Yongli, C.; Xiufang, Z.; Yandao, G.; Nanming, Z.; Tingying, Z.; Xinqi, S.; (1999). Conformational changes of fibrinogen adsorption onto hydroxyapatite and titanium oxide nanoparticles. Journal of colloid and interface science; 214: 38-45.## | ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 1,611 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 2,415 |