
تعداد نشریات | 41 |
تعداد شمارهها | 1,144 |
تعداد مقالات | 9,840 |
تعداد مشاهده مقاله | 18,131,480 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 12,666,572 |
مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز در حضور حلالهای آلی اتانول و بوتاندیول | ||
فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
مقاله 1، دوره 5، شماره 1، شهریور 1395، صفحه 1-8 اصل مقاله (691.17 K) | ||
نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
نویسندگان | ||
بهزاد شارقی* 1؛ مریم کاظمی نافچی2 | ||
1دانشیار دانشگاه شهرکرد | ||
2دانشجوی کارشناسی ارشد بیوشیمی دانشگاه شهرکرد | ||
چکیده | ||
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیمهای اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسمها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز میکنند. پراکسیدازها بهطور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنیشناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیم C پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداولترین پراکسیدازهای شناخته شده است ساختار این آنزیم بهطور غالب دارای مارپیچ آلفا است. مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز با استفاده از دستگاه اسپکتروفتومتر UV-Vis مجهز به سیستم کنترل الکترونیکی در دمای oC35 و oC45 و در 4 pH و در حضور اتانول و بوتاندیول انجام گرفت. بررسی پارامترهای سینتیکی نشان میدهند که حلالهای آلی اتانول و بوتاندیول باعث افزایش سرعت ماکسیمم (VMAX) و فعالیت آنزیم پراکسیداز میشوند. حلالهای آلی بر میان کنشهای الکتروستاتیک پروتئینها اثر میگذارند چرا که ثابت دی الکتریک آنها با آب متفاوت است. بهطور کلی کاهش خاصیت قطبی حلال و کاهش ثابت دیالکتریک سبب افزایش دافعه الکتروستاتیک شده و منجر به باز شدن پروتئینها میشود. فعالیت آنزیمها در چنین محیطهای آلی باعث افزایش پایداری، فعالیت یا تسهیل واکنشهایی میشود که در محیطهای آبی به سختی انجام میشود. | ||
کلیدواژهها | ||
واژههای کلیدی: پراکسیداز ترب کوهی؛ پارامترهای سینتیکی؛ اتانول؛ بوتاندیول؛ اکسیدوردوکتازها | ||
عنوان مقاله [English] | ||
Kinetics studies of peroxidase enzyme in the presence of organic solvents ethanol and butanediol | ||
نویسندگان [English] | ||
Behzad Shareghi1؛ Maryam Kazemi Nafchi2 | ||
1Associate Professor, Shahrekord University, Iran | ||
2Student of Biochemistry, Shahrekord University, Iran | ||
چکیده [English] | ||
Abstract Peroxidases are a group of oxidoreductases that are produced by a number of microorganisms and plants, and catalyse the reduction of peroxides. Peroxidases are widely used in clinical biochemistry and enzyme immunoassay. Horseradish peroxidase isoenzyme C (HRP) is one of the characterized peroxidases. The structure of the enzyme is largely alpha helical. Kinetics studies of peroxidase enzyme were performed using a spectrophotometer UV-Vis fitted with electronic control system at 35oC and 45oC and pH4 and in the presence ethanol and butanediol. Kinetic parameters show that ethanol and butanediol organic solvents becomes caused the increase of maximum speed (VMAX) and activity of the enzyme. Organic solvents have effect on electrostatic interactions of proteins because their dielectric constant with water is different. In general, reduce properties of polar solvents and decreased dielectric constant becomes caused the increases electrostatic repulsion, leading to the opening of the proteins. Enzymes activity in such organic environments increases stability, activity or facilitate reactions that are difficult to perform in aquatic environments. | ||
کلیدواژهها [English] | ||
Horseradish peroxidase, Kinetic parameters, ethanol, Butanediol, Oxidoreductases | ||
مراجع | ||
Agostini, E.; Hernandez Ruiz, J.; Arnao, M.B.; Milrad, S.R.; Tigier, H.A.; Acosta, M.; (2002). A peroxidase isoenzyme secreted by turnip (Brassica napus) hairy root cultures: inactivation by hydrogen peroxide and application in diagnostic kits. Biotechnology and applied biochemistry, 35(1): 1-7.##Biles, C.L.; Martyn, R.D.; (1993). Peroxidase, polyphenoloxidase, and shikimate dehydrogenase isozymes in relation to tissue type, maturity and pathogen induction of watermelon seedlings. Plant physiology and biochemistry, 31(4): 499-506.##Carrea, G.; (1984). Biocatalysis in water- organic solvent two-phase systems. Trends in biotechnology, 2(4): 102-106.##Castillo, B.; Pacheco, Y.; AL-Azzam, W.; Griebenow, K.; Devi, M.; Ferrer, A.; Barletta, G.; (2005). On the activity loss of hydrolases in organic solvents: I. Rapid loss of activity of a variety of enzymes and formulations in a range of organic solvents. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 35(4-6): 147-153.##Egorov, A.M.; Reshetnikova, I.A.; Fechina, V.A.; Gazaryan, I.G.; (1995). Comparative Studies of Plant and Fungal Peroxidases. Annals of the New York Academy of Sciences, 750(1): 469-472.##FernNdez, M.; Fragoso, A.; Cao, R.; BaOs, M.; Ansorge-Schumacher, M.; Hartmeier, W.; Villalonga, R.; (2004). Functional properties and application in peptide synthesis of trypsin modified with cyclodextrin – containing dicarboxylic acids. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 31(1): 47-52##Fitzpatrick, P.A.; Ringe, D.; Klibanov, A.M.; (1994). X-ray crystal structure of cross-linked subtilisin Carlsberg in water vs acetonitrile. Biochemical and Biophysical Research Communications, 198(2): 675-681.##Griebenow, K.; Klibanov, A.M.; (1995). Lyophilization-induced reversible changes in the secondary structure of proteins. Proceedings of the National Academy of Sciences, 92(24): 10969-10976.##Gupta, M.N.; (1993). Enzyme function in organic solvents. EJB Reviews. Springer, 203: 25-32.##Laurenti, E.; Suriano, G.; Ghibaudi, E.M.; Ferrari, R.P.; (2000). Ionic strength and pH effect on the Fe (III)-imidazolate bond in the heme pocket of horseradish peroxidase:An EPR and UV-visible combined approach. Journal of Inorganic Biochemistry, 81(4): 259-266.##Lin, Z.; Chen, L.; Zhang, W.; (1996). Peroxidase from Ipomoea cairica (L) SW. Isolation, purification and some properties. Process Biochemistry, 31(5): 443 - 448.##Mantha, R.; Biswas, N.; Taylor, K.E.; Bewtra, J.K.; (2002). Removal of nitroaromatics from synthetic wastewater using two - step zero - valent iron reduction and peroxidase – catalyzed oxidative polymerization. Water environment research, 74(3): 280-287.##Saitou, T.; Kamada, H.; Harada, H.; (1991). Isoperoxidase in hairy roots and regenerated plants of horseradish (Armoracia lapathifolia). Plant ScienceZ 75(2): 195-201.##Simon, L.M.; Kotorman, M.; Szabo, A.; Nemcsok, J.; Laczko, I.; (2007). The effects of organic solvent/water mixtures on the structure and catalytic activity of porcine pepsin. Process Biochemistry, 42(5): 909-912.##Simon, L.M.; Laszlo, K.; Vertesi, A.; Bagi, K.; Szajani, B.; (1998). Stability of hydrolytic enzymes in water - organic solvent systems. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 4(1-2): 41-45.##Smulevich, G.; Paoli, M.; De Sanctis, G.; Mantini, A.R.; Ascoli, F.; Coletta, M.; (1997). Spectroscopic evidence for a conformational transition in horseradish peroxidase at very low pH. Biochemistry, 36(3): 640-649.##Tayefi-Nasrabadi, H.; Keyhani, E.; Keyhani, J.; (2006). Conformational changes and activity alterations induced by nickel ion in horseradish peroxidase. Biochimie, 88(9): 1183-1197.##Veitch, N.C.; (2004). Horseradish peroxidase: a modern view of a classic enzyme. Phytochemistry, 65(3): 249-259.##Wakamatsu, K.; Takahama, U.; (1993). Changes in peroxidase activity and in peroxidase isozymes in carrot callus. Physiologia Plantarum, 88(1): 167-171.##Wang, Z.; Li, M.; Su, P.; Zhang, Y.; Shen, Y.; Han, D.; Ivaska, A.; Niu, L.; (2008). Direct electron transfer of horseradish peroxidase and its electrocatalysis based on carbon nanotube / thionine / gold composites. Electrochemistry communications, 10(2): 306-310.## | ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 1,844 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 1,610 |