تعداد نشریات | 41 |
تعداد شمارهها | 1,101 |
تعداد مقالات | 9,444 |
تعداد مشاهده مقاله | 17,018,683 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 11,936,175 |
بررسی تفصیلی در خصوص کاربرد طیفسنجی جرمی در زیست شناسی مولکولی | ||
فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
مقاله 5، دوره 5، شماره 4، خرداد 1396، صفحه 49-58 اصل مقاله (539.83 K) | ||
نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
نویسندگان | ||
محمد ق قنبری* 1؛ حسین وش2؛ علی قنبری3 | ||
1کارشناسی ارشد رشته زیستشناسی سلولی و مولکولی، گروه زیستشناسی، دانشکده علوم، دانشگاه محقق اردبیلی، اردبیل | ||
2. کارشناس رشته کتابداری و اطلاعرسانی پزشکی دانشگاه علوم پزشکی شهید بهشتی، تهران | ||
3کارشناس شیمی کاربردی، دانشکده علوم، دانشگاه آزاد اسلامی اراک | ||
چکیده | ||
طیفسنجی جرمی یکی از تکنیکهای بسیار قوی برای شناسایی مواد است. این تکنیک با تعیین دقیق جرم مواد باعث شناسایی آنها میشود. روشهای یونیزاسیون نرم نقش کلیدی در ورود این تکنیک به عرصه زیستشناسی مولکولی و ساختاری داشته است، از آن برای شناسایی مولکولهای زیستی استفاده شد. هدف اصلی و کلی این تحقیق معرفی اسپکترومتری جرمی به عنوان یک ابزار تحقیقاتی مهم در زیستشناسی مولکولی و همچنین معرفی کاربردهای مختلف این تکنیک و نیز ارائه چند مثال کاربردی در این حوزه میباشد. روش مورد بررسی در این مقاله از نوع کتابخانهای، بوده و بر مبنای مقالات انجام شده در چند دهه گذشته صورت گرفته است. مقالات لاتین مرتبط با موضوع، مورد بررسی قرار گرفته به نتیجهگیری کلی از آنها پرداخته شده است. روشهای طیفسنجی جرمی فرصت ویژهای را برای آنالیز اختصاصی مولکولی فراهم کردهاند. این روش تحول بزرگی در شناسایی مولکولهای زیستی بهوجود آورده است. مولکولهایی مانند پروتئینها، اسیدهای نوکلئیک، الیگوساکاریدها و لیپیدها که بیوپلیمرهای اصلی موجودات زنده هستند، توسط این روش شناسایی و آنالیز شدهاند، به همین دلیل مطالعه فرایندهای مولکولی سلول با این روش امکانپذیر شده است. دقت و حساسیت بالای طیفسنجی جرمی باعث توسعه و پیشرفت رشتههای جدیدی مانند ژنومیکس، پروتئومیکس، لیپیدومیکس و متابولومیکس شده است. طیفسنجی جرمی در زیستشناسی مولکولی کاربرد گستردهای پیدا کرده و تحقیقات درزمینه پرتئومیکس با کمک طیفسنجی جرمی انجام میشود. این روش با شناسایی پروتئینها و پپتیدها و نیز تعیین کمپلکسهای مولکولی، نقش مؤثری در شناخت مکانیسمهای عملکردی و مولکولی سلول داشته است. | ||
کلیدواژهها | ||
پرتئومیکس؛ تشخیص؛ طیفسنجی جرمی؛ MALDI-TOF MS | ||
عنوان مقاله [English] | ||
Detailed study of the application of mass spectrometry in molecular biology | ||
نویسندگان [English] | ||
Mohammad Ghanbari1؛ Hossein Vash2؛ Ali Ghanbari3 | ||
1M.Sc. Molecular and Cellular Biology, Department of Biology, Faculty of Science, University of Mohaghegh Ardabili, Ardabil, Iran | ||
2Bachelor of Medical Library and Information Science, shahid Beheshti University of Medical Sciences, Tehran | ||
3Bachelor of Applied Chemistry, Faculty of Science, Arak Islamic Azad University | ||
چکیده [English] | ||
Mass spectrometry is a one of the most powerful techniques for identify of materials. This techniquemakesthe materials to be identified with the accurate determination of their mass. With the discovery of soft ionization techniques, this technique was entered into the field of molecular biology. So it was used for the identification of biological molecules. The introduction of mass spectrometry as an important research tool in biology and medical science and the introduction of several applications of this technique in these two areas are the main goals of this study. The method that was used in this study is the type of library research and this study was conducted on the basis of published articles in the past few decades. Latin articles related to the topic studied and the conclusions of them have been investigated. Mass spectrometry methods provide a unique opportunity for molecular specific analyses. This method has created a great development in detecting biological molecules. The molecules such as proteins, nucleic acids, oligosaccharides and lipides which constitute a main biopolymers of organisms are identified and analyzed by this method. Therefore, the study of molecular processes of the cell is possible. The high sensitivity and accuracy of mass spectrometry makes the development of new fields such as genomics, proteomics, lipidomics and metabolomics. Mass spectrometry has been widely used in molecular biology and researches in the field of proteomics is performedwiththe help of mass spectrometry.This method has an effective role in the understanding of molecular and functional mechanisms of the cell with identification of proteins and peptides and also with determination of molecular complexes. | ||
کلیدواژهها [English] | ||
Mass spectrometry, proteomics, Identification, MALDI-TOF MS | ||
مراجع | ||
Bourdat, A.G.; Gasparutto, D.; Cadet, J.; (1999). Synthesis and enzymatic processing of oligodeoxynucleotides containing tandem base damage. Nucleic Acids Research; 27(4): 1015-1024.
Butenandt, J.; Burgdorf, L.T.; Carell, T.; (1999). Synthesis of DNA lesions and DNA-lesion-containing oligonucleotides for DNA-repair studies. Synthesis; (7): 1085-1105.
Carney, J.P.; Maser, R.S.; Olivares, H.; Davis, E.M.; Le Beau, M.; Yates, J.R.; et al.; (1998). The hMre11/hRad50 protein complex and Nijmegen breakage syndrome: linkage of double-strand break repair to the cellular DNA damage response. Cell; 93(3): 477-486.
Chait, B.T.; Cadene, M.; Olinares, P.D.; Rout, M.P.; Shi, Y.; (2016). Revealing Higher Order Protein Structure Using Mass Spectrometry. Journal of The American Society for Mass Spectrometry. Apr 14:1-4.
Chen, L.; Wang, N.; Sun, D.; Li, L.; (2014). Microwave-assisted acid hydrolysis of proteins combined with peptide fractionation and mass spectrometry analysis for characterizing protein terminal sequences. Journal of Proteomics; (100): 68-78.
Crain, P.F.; McCloskey, J.A.; (1998). Applications of mass spectrometry to the characterization of oligonucleotides and nucleic acids. Current Opinion in Biotechnology; 9(1): 25-34.
Debois, D.; Ongena, M.; Cawoy, H.; De Pauw, E.; (2016). In Situ Analysis of Bacterial Lipopeptide Antibiotics by Matrix-Assisted Laser Desorption/ Ionization Mass Spectrometry Imaging. Nonribosomal Peptide and Polyketide Biosynthesis: Methods and Protocols; 161-173.
D'Ham, C.; Romieu, A.; Jaquinod, M.; Gasparutto, D.; Cadet, J.; (1999). Excision of 5, 6-dihydroxy-5, 6-dihydrothymine, 5, 6-dihydrothymine, and 5-hydroxycytosine from defined sequence oligonucleotides by Escherichia coli endonuclease III and Fpg proteins: kinetic and mechanistic aspects. Biochemistry; 38(11): 3335-3344.
Faini, M.; Stengel, F.; Aebersold, R.; (2016). The Evolving Contribution of Mass Spectrometry to Integrative Structural Biology. Journal of The American Society for Mass Spectrometry. Apr 7:1-9.
Fernández-Suárez, X.M.; Galperin, M.Y.; (2012). The 2013 Nucleic Acids Research Database Issue and the online molecular biology database collection. Nucleic Acids Research; gks1297.
Finehout, E.J.; Lee, K.H.; (2004). An introduction to mass spectrometry applications in biological research. Biochemistry and Molecular Biology Education; 32(2): 93.
Gao, X.; Tan, B.H.; Sugrue, R.J.; Tang, K.; (2013). MALDI mass spectrometry for nucleic acid analysis. In Applications of MALDI-TOF Spectroscopy. Springer Berlin Heidelberg; 55-77.
Glish, G.L.; Vachet, R.W.; (2003). The basics of mass spectrometry in the twenty-first century. Nature Reviews Drug Discovery; 2(2): 140-150.
Grebe, S.K.G.; Singh, R.J.; (2011). LC-MS/MS in the Clinical laboratory-Where to from here?. The Clinical Biochemist Reviews; 32(1): 5.
Kelleher, N.L.; (2013). Status of Mass Spectrometry-Based Proteomics and Metabolomics in Basic and Translational Research. Biochemistry; 52(22): 3794-3796.
Lausted, C.; Lee, I.; Zhou, Y.; Qin, S.; Sung, J.; Price, N.D.; et al.; (2014). Systems approach to neurodegenerative disease biomarker discovery. Annual Review of Pharmacology and Toxicology; (54):457-481.
Lewis, J.K.; Krone, J.R.; Nelson, R.W.; (1998). Mass spectrometric methods for evaluating point mutations. Biotechniques; 24(1): 102-104.
Liesenfeld, D.B.; Habermann, N.; Owen, R.W.; Scalbert, A.; Ulrich, C.M.; (2013). Review of Mass Spectrometry-Based Metabolomics in Cancer Research. Cancer Epidemiology Biomarkers & Prevention; 22(12): 2182-2201.
Link, A.J.; Hays, L.G.; Carmack, E.B.; Yates, J.R.; (1997). Identifying the major proteome components of Haemophilus influenzae type-strain NCTC 8143. Electrophoresis; 18(8): 1314-1334.
Lubin, A.; Geerinckx, S.; Bajic, S.; Cabooter, D.; Augustijns, P.; Cuyckens, F.; et al.; (2016). Enhanced performance for the analysis of prostaglandins and thromboxanes by liquid chromatography-tandem mass spectrometry using a new atmospheric pressure ionization source. Journal of Chromatography A. Apr 1;1440:260-5.
Luo, Y.; Wang, L.; Wang, J.; (2013). Developing proteomics-based biomarkers for colorectal neoplasms for clinical practice: Opportunities and challenges. PROTEOMICS-Clinical Applications; 7: 30-41.
Michener, C.M.; Ardekani, A.M.; Petricoin, E.F.; Liotta, L.A.; Kohn, EC.; (2002). Genomics and proteomics: application of novel technology to early detection and prevention of cancer. Cancer Detection and Prevention; 26(4): 249-255.
Patterson, N.H.; Doonan, R.J.; Daskalopoulou, S.S.; Dufresne, M.; Lenglet, S.; Montecucco, F.; et al.; (2016). 3D imaging mass spectrometry of lipids in atherosclerotic plaques: Open‐source methods for reconstruction and analysis. Proteomics. Mar 1.
Posadas, E.M.; Simpkins, F.; Liotta, L.A.; MacDonald, C.; Kohn, E.C.; (2005). Proteomic analysis for the early detection and rational treatment of cancer-realistic hope?. Annals of Oncology; 16(1): 16-22.
Raftery, D.M.; Pan, Z.; Gu, H.; (2015). inventors; Purdue Research Foundation, assignee. Breast cancer biomarkers and identification methods using NMR and gas chromatography-mass spectrometry. United States patent US 8,980,637. Mar 17.
Sauer, S.; Kliem, M.; (2010). Mass spectrometry tools for the classification and identification of bacteria. Nature Reviews Microbiology; 8(1):74-82.
Schulenborg, T.; Schmidt, O.; Van Hall, A.; Meyer, H.E.; Hamacher, M.; Marcus, K.; (2006). Proteomics in neurodegeneration-disease driven approaches. Journal of Neural Transmission; 113(8): 1055-1073.
Sun, D.; Wang, N.; Li, L.; (2013). In-Gel Microwave-Assisted Acid Hydrolysis of Proteins Combined with Liquid Chromatography Tandem Mass Spectrometry for Mapping Protein Sequences. Analytical Chemistry; 86(1): 600-607.
Williams, R.S.; Dodson, G.E.; Limbo, O.; Yamada, Y.; Williams, J.S.; Guenther, G.; et al.; (2009). Nbs1 flexibly tethers Ctp1 and Mre11-Rad50 to coordinate DNA double-strand break processing and repair. Cell; 139(1): 87-99.
Wulfkuhle, J.D.; Liotta, L.A.; Petricoin, E.F.; (2003). Proteomic applications for the early detection of cancer. Nature Reviews Cancer; 3(4): 267-275.
Zamanian-Azodi, M.; Rezaei-Tavirani, M.; Mortazavian, A.; Vafaee, R.; Rezaei-Tavirani, M.; Zali, H.; et al.; (2013). Application of proteomics in cancer study. American Journal of Cancer Science; 2(2): 116-34.
| ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 2,001 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 2,530 |