تعداد نشریات | 41 |
تعداد شمارهها | 1,114 |
تعداد مقالات | 9,529 |
تعداد مشاهده مقاله | 17,195,063 |
تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 12,034,790 |
بررسی اثر مایع یونی تری اتیل آمونیوم پروپیونات بر میزان کارایی کاتالیزوری و میزان پایداری حرارتی آنزیم اوریکاز | ||
فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی | ||
دوره 10، شماره 1 - شماره پیاپی 37، مرداد 1400، صفحه 31-41 اصل مقاله (284.79 K) | ||
نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
شناسه دیجیتال (DOI): 10.30473/eab.2021.57287.1813 | ||
نویسندگان | ||
شهرزاد فولادی* 1؛ رضا حاجی حسینی2؛ مسعود ترکزاده3؛ هوشنگ حمیدیان4 | ||
1دکتری، گروه بیوشیمی، دانشکده علوم، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
2استاد، گروه بیوشیمی، دانشکده علوم، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
3دانشیار، گروه بیوتکنولوژی، پژوهشگاه علوم و تکنولوژی پیشرفته و علوم محیطی، دانشگاه تحصیلات تکمیلی صنعتی و فناوری پیشرفته، کرمان، ایران | ||
4دانشیار، گروه شیمی، دانشکده علوم، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران | ||
چکیده | ||
اوریکاز آنزیمی تترامر، کروی و فاقد کوفاکتور و از گروه آنزیمهای اکسیدوردوکتاز است. تاکنون تحقیقات زیادی در مورد این آنزیم به دلیل کاربردهایش بهعنوان یک عامل درمانی و تشخیصی انجام شده است. بخشی از کیت تشخیصی که برای اندازهگیری غلظت اسید اوریک در خون استفاده میشود، اوریکاز است. در این تحقیق، تأثیر مایع یونی غیر ایمیدازولی تری اتیل آمونیوم پروپیونات (TEAP) بر عملکرد آنزیم اوریکاز بررسی شد. مایعات یونی نمکهایی با خواص مهمی مانند پایداری حرارتی زیاد، حلالیت زیاد و قطبیت زیاد هستند. برخی از مایعات یونی بهعنوان تثبیتکننده برای ذخیره طولانیمدت پروتئینها استفاده میشوند و ماندگاری پروتئینهایی مانند پروتئینهای درمانی و یا صنعتی را افزایش میدهند. در این مطالعه، آنزیم با غلظتهای مختلف مایع یونی تری اتیل آمونیوم پروپیونات تیمار شد. نتایج نشان می دهد که تری اتیل آمونیوم پروپیونات تأثیر وابسته به غلظت بر فعالیت آنزیم اوریکاز دارد. استفاده ازمایع یونی تری اتیل آمونیوم پروپیونات با غلظت ۱ درصد باعث افزایش فعالیت کاتالیزوری آنزیم در مقایسه با آنزیم تیمارنشده میشود. همچنین دما و PH بهینه برای فعالیت آنزیم بواسطه تیمار با مایع یونی مذکور تغییر میکند. بروز تغییرات در میانکنشهای داخل ساختاری آنزیم از جمله تغییر در پیوندهای هیدروژنی، الکترواستاتیک و فعل و انفعالات واندروالس و در نتیجه تغییرات ساختاری آنزیم باعث افزایش فعالیت اوریکاز و بهبود کارایی کاتالیزوری وهمچنین تغییر دما و PH بهینه آنزیم میشود. همچنین براساس نتایج حاصل از محاسبه پارامترهای ترمودینامیک ثابت شد که استفاده از تری اتیل آمونیوم پروپیونات با غلظت 1 درصد باعث افزایش مقاومت حرارتی اوریکاز و جلوگیری ازتغییرات ساختاری و دناتوراسیون این آنزیم در طی فرایند غیر فعالسازی حرارتی میشود. | ||
کلیدواژهها | ||
اوریکاز؛ مایع یونی؛ مقاومت حرارت | ||
عنوان مقاله [English] | ||
The effect of triethylammonium propionate ionic liquid on the catalytic efficiency and thermostability of urate oxidase | ||
نویسندگان [English] | ||
Shahrzad Fouladi1؛ Reza Haji Hosseini2؛ Masoud Torkzadeh3؛ Hooshang Hamidian4 | ||
1Ph. D., Department of Biochemistry, Faculty of Science, Payam Noor University, Tehran , Iran | ||
2Professor, Department of Biochemistry, Faculty of Science, Payam Noor University, Tehran , Iran | ||
3Associate Professor, Department of Biotechnology, Institute of Science, High Technology and Environmental Sciences, Graduate University of Advanced Technology, Kerman, Iran | ||
4Associate Professor, Department of chemistry, Faculty of Science, Payam Noor University, Tehran, Iran | ||
چکیده [English] | ||
Ionic liquids (ILs) are salts that can affect the structure, stability, and function of proteins. Researchers have recently been interested in finding ionic liquids that increase the stability, activity and solubility of enzymes. In this study, efforts are made to investigate the effect of triethylammonium propionate (TEAP) on the function of urate oxidase (UOX). We treated the enzyme in different concentrations of TEAP. The volume percentages of TEAP in the solvent phase are 0.5%, 1%, 2%, 5%, 10% and 15%. The results indicate that TEAP has a concentration-dependent effect on the activity of UOX enzyme. The use of 1% TEAP ionic liquid increased the enzymatic activity in comparison to untreated enzyme. We concluded that this ionic liquide was able to alter the structure of the uricase in a way that increased the activity and improve its catalytic efficiency of the enzyme. Also the thermodynamic prameters such as ΔG#, ΔH#, and ΔS# values indicate that the use of 1% of triethylammonium propionate increases the thermostability of uricase and reduces the conformational changes of this enzyme during thermal inactivation process. | ||
کلیدواژهها [English] | ||
Ionic liquid, Thermostability, Urate oxidase | ||
مراجع | ||
Alakel, N., et al. (2017). Prevention and treatment of tumor lysis syndrome, and the efficacy and role of rasburicase. OncoTargets and therapy; 10: 597.
Arrhenius, S. (1889). About the reaction rate during the inversion of cane sugar by acids. Phys. Chem.; 4: 226.
Bayramoğlu, G., et al. (2011). Reversible immobilization of uricase on conductive polyaniline brushes grafted on polyacrylonitrile film. Bioprocess and biosystems engineering; 34(2): 127-134.
Bihari, M., et al. (2010). Dissolution and dissolved state of cytochrome c in a neat, hydrophilic ionic liquid. Biomacromolecules; 11(11): 2944-2948.
Caves, M. S., et al. (2013). Thermal inactivation of uricase (urate oxidase): mechanism and effects of additives. Biochemistry; 52(3): 497-507.
Chen, D., et al. (2010). Low-Potential Detection of Endogenous and Physiological Uric Acid at Uricase− Thionine-Single-Walled Carbon Nanotube Modified Electrodes. Analytical chemistry; 82(6): 2448-2455.
Colloc'h, N., et al. (1997). Crystal structure of the protein drug urate oxidase-inhibitor complex at 2.05 Å resolution. Nature structural biology; 4(11): 947-952.
Conley, T.G. & Priest, D.G. (1980). Thermodynamics and stoicheiometry of the binding of substrate analogues to uricase. Biochemical Journal; 187(3): 727-732.
Constatinescu, D., et al. (2010). Patterns of protein unfolding and protein aggregation in ionic liquids. Physical Chemistry Chemical Physics; 12(8): 1756-1763.
Fooladi, S.; et al. (2016). Effect of Salvia rhytidea Benth. extract on serum glucose, gut alphaglucosidase in healthy and streptozotocin-induced diabetic rats. Journal of Ayurvedic and Herbal Medicine; 2(2): 40-42.
Fouladi, S. (2021). Investigation of Metabolits And Pharmacological Effects of Medicinal Plant Salvia Rhytidea Benth.
Fouladi, S.; et al. (2021). Evaluation of the Effect of Non-Imidazolium Based Ionic Liquid Triethylammonium Maleate on Uricase Enzyme. Experimental animal Biology; 10(2): 31-38.
Galani, D. & Apenten, R.K.O. (1997). The comparative heat stability of bovine β‐lactoglobulin in buffer and complex media. Journal of the Science of Food and Agriculture; 74(1): 89-98.
Ghanbari-Ardestani, S., et al. (2019). The effect of different percentages of triethanolammonium butyrate ionic liquid on the structure and activity of urate oxidase: Molecular docking, molecular dynamics simulation, and experimental study. Journal of Molecular Liquids; 292: 111318.
Gochman, N. & Schmitz, J.M. (1971). Automated determination of uric acid, with use of a uricase-peroxidase system. Clinical chemistry; 17(12): 1154-1159.
Grunwald, E. (1997). Thermodynamics of molecular species, Wiley.
Hashemzadeh, H. & Raissi, H. (2018). Covalent organic framework as smart and high efficient carrier for anticancer drug delivery: a DFT calculations and molecular dynamics simulation study. Journal of Physics D: Applied Physics; 51(34): 345401.
Huang, S.-H., et al. (2004). Detection of serum uric acid using the optical polymeric enzyme biochip system. Biosensors and Bioelectronics; 19(12): 1627-1633.
Imani, M. & Shahmohamadnejad, S. (2017). Recombinant production of Aspergillus Flavus uricase and investigation of its thermal stability in the presence of raffinose and lactose. 3 Biotech; 7(3): 1-9.
Jaeger, V.W. & Pfaendtner, J. (2016). Destabilization of human serum albumin by ionic liquids studied using enhanced molecular dynamics simulations. The Journal of Physical Chemistry B; 120(47): 12079-12087.
Kumari, M., et al. (2014). Probing HSA-ionic liquid interactions by spectroscopic and molecular docking methods. Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology; 138: 27-35.
Li, W., et al. (2017). Directed evolution to improve the catalytic efficiency of urate oxidase from Bacillus subtilis. PloSone; 12(5): e0177877.
Liao, F., et al. (2006). Evaluation of a kinetic uricase method for serum uric acid assay by predicting background absorbance of uricase reaction solution with an integrated method. Journal of Zhejiang University Science B; 7(6): 497-502.
Liu, L. & Guo, Q.-X. (2001). Isokinetic relationship, isoequilibrium relationship, and enthalpy-entropy compensation. Chemical Reviews; 101(3): 673-696.
Lohrasbi‐Nejad, A., et al. (2016). Hydrophobin‐1 promotes thermostability of firefly luciferase. The FEBS journal; 283(13): 2494-2507.
Lou, W.Y. & Zong, M.H. (2006). Efficient kinetic resolution of (R, S)‐1‐trimethylsilylethanol via lipase‐mediated enantioselective acylation in ionic liquids. Chirality: The Pharmacological, Biological, and Chemical Consequences of Molecular Asymmetry; 18(10): 814-821.
Marin, E., et al. (2003). Effect of heat treatment on bovine lactoperoxidase activity in skim milk: kinetic and thermodynamic analysis. Journal of Food Science; 68(1): 89-93.
Middleton, J. K., et al. (2002). Thermostability of reovirus disassembly intermediates (ISVPs) correlates with genetic, biochemical, and thermodynamic properties of major surface protein μ1. Journal of virology; 76(3): 1051-1061.
Moore, J. B., et al. (2014). The role of dietary sugars and de novo lipogenesis in non-alcoholic fatty liver disease. Nutrients; 6(12): 5679-5703.
Nishimura, H., et al. (1982). Physicochemical properties and states of sulfhydryl groups of uricase from Candida utilis. The journal of biochemistry; 91(1): 41-48.
Park, S. & Kazlauskas, R.J. (2003). Biocatalysis in ionic liquids-advantages beyond green technology. Current opinion in Biotechnology; 14(4):432-437.
Pession, A., et al. (2008). Pitfalls, prevention, and treatment of hyperuricemia during tumor lysis syndrome in the era of rasburicase (recombinant urate oxidase). Biologics: targets & therapy; 2(1): 129.
Pitts, O., et al. (1974). Uricase. Subunit composition and resistance to denaturants. Biochemistry; 13(5): 888-892.
Pui, C.-H., et al. (2001). Recombinant urate oxidase for the prophylaxis or treatment of hyperuricemia in patients with leukemia or lymphoma. Journal of clinical oncology; 19(3): 697-704.
Pui, C., et al. (2001). Recombinant urate oxidase (rasburicase) in the prevention and treatment of malignancy-associated hyperuricemia in pediatric and adult patients: results of a compassionate-use trial. Leukemia; 15(10): 1505-1509.
Schumacher, H.R. & Chen, L.X. (2006). Newer therapeutic approaches: gout. Rheumatic Disease Clinics; 32(1): 235-244.
Sherman, M. R., et al. (2008). PEG-uricase in the management of treatment-resistant gout and hyperuricemia. Advanced drug delivery reviews; 60(1): 59-68.
Shikha, S., et al. (2017). Facile fabrication of lipase to amine functionalized gold nanoparticles to enhance stability and activity. RSC advances; 7(68): 42845-42855.
van Rantwijk, F., et al. (2006). Structure and activity of Candida antarctica lipase B in ionic liquids. Green Chemistry; 8(3): 282-286.
Vasantha, T., et al. (2012). Structural basis for the enhanced stability of protein model compounds and peptide backbone unit in ammonium ionic liquids. The Journal of Physical Chemistry B; 116(39): 11968-11978.
Zaboli, M. & Raissi, H. (2017). The influence of nicotine on pioglitazone encapsulation into carbon nanotube: the investigation of molecular dynamic and density functional theory. Journal of Biomolecular structure and dynamics; 35(3): 520-534.
Zhao, C., et al. (2009). Highly sensitive and selective uric acid biosensor based on direct electron transfer of hemoglobin-encapsulated chitosan-modified glassy carbon electrode. Analytical Sciences; 25(8): 1013-1017. | ||
آمار تعداد مشاهده مقاله: 527 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 376 |